Espectro de ação para reorientações em bacteriorodopsina de membrana púrpura em suspensão

Scientific Reports volume 13, Número do artigo: 7916 (2023) Citar este artigo

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Detalhes das métricas

No presente estudo, a dependência das respostas dielétricas da membrana púrpura (PM) no comprimento de onda da luz na faixa de 380–750 nm mostrou mudanças significativas sobre a rotação do PM em suspensão e sobre a rotação do trímero da bacteriorodopsina (bR) dentro do PM , também. O espectro de ação do passeio aleatório PM comprova a existência de dois estados de bR. Um deles (estado de borda azul) está na borda azul e o outro (estado de borda vermelho) na borda vermelha da absorção visível de bR. Os resultados podem estar relacionados à correlação dessas bandas com alguns intermediários do fotociclo bR ou fotoprodutos bR. Os resultados implicam as interações proteína-cromóforo que eventualmente fundamentam as interações proteína-lipídio. A interrupção do contato proteína-lipídio durante a iluminação com luz de comprimento de onda nas faixas de (410-470 nm) e (610-720 nm) resultou no surgimento de uma dispersão dielétrica distinta em 0,06-0,08 MHz, comparável ao tamanho de bR trímero ou monômero. O trabalho relata a adaptação cromática de bR em função dos parâmetros espectrais dielétricos de PM. O objetivo era explorar uma correlação aparentemente encontrada entre o comprimento de onda da luz e os relaxamentos do trímero bR dentro do PM. Mudanças na difusão rotacional do trímero bR sob iluminação de luz azul e vermelha podem influenciar o armazenamento de dados tridimensionais baseado em bR, o que pode implicar bR em bioeletrônica.

A bacteriorodopsina fotocrômica (bR)1 é a única proteína encontrada na membrana púrpura (PM) do archaeon Halobacterium salinarum (Hs). A bR é uma proteína da família da retina que possui a mesma topologia da proteína G, ou seja, constituída por 7 α-hélices, por isso a bR tem potencial interesse no campo da transdução de sinal2. Além disso, em virtude de possuir propriedades fotocrômicas, fotoelétricas e de estabilidade única, o bR tornou-se atrativo no campo da bioeletrônica3. O presente estudo mostrou que bR tem dois estados dependendo do comprimento de onda da luz iluminante. Os resultados sugerem que os lipídios têm um papel essencial no surgimento desses dois estados. Os lipídios têm papel crucial na funcionalidade do bR. Os lípidos PM4,5 juntamente com trímeros bR formam uma estrutura hexagonal. Vale ressaltar que os lipídios, em geral, são caracterizados por polimorfismo. Alterações no passeio aleatório de PM estão relacionadas a alterações na geometria de PM. Tais alterações externas podem refletir alterações concomitantes no arranjo interno do PM. No entanto, estudos sobre a estrutura global de fragmentos de PM podem esclarecer comportamentos anteriores não resolvidos, em vez de apenas estudar a estrutura fina local. Como técnica não ótica, a espectroscopia dielétrica6 em suas medições independentes do tempo tem permitido monitorar reorientações em PM e ter um espectro de ação das respostas cromáticas PM.

O bR fotocrômico atua como uma bomba de prótons. O bombeamento de prótons é realizado através do ciclo fotoquímico7,8 iniciado dentro de bR e composto por apenas cinco intermediários representados a seguir: (onde o subscrito é referente ao comprimento de onda na absorção máxima) BR568 → K610 → L550 → M412 → N550 → O640 → bR568. O transporte vetorial do próton pode ser detectado como um sinal elétrico9,10. O espectro de ação devido ao sinal elétrico em bR foi estudado11 e apresentou uma banda que acompanhava a banda de absorção de bR. Verificou-se que o espectro de ação no presente estudo substancia a existência de dois estados estacionários de bR. Um deles está na borda azul (chame-o de estado "borda azul") e o outro na borda vermelha (chame-o de estado "borda vermelha") da absorção visível de bR. Portanto, foi interessante no presente trabalho relatar a dependência do comprimento de onda das respostas dielétricas da suspensão de PM em seu estado estacionário além da resolução temporal do fotociclo bR do bombeamento de prótons.